Anticorpi de titru pentru viermi rotunzi Pregătirea analizei

Definiție Imunoglobulinele sunt glicoproteine din superfamilia imunoglobulinei care funcționează ca anticorpi. Termenii anticorp și imunoglobulină sunt adesea folosiți interschimbabil. În ceea ce privește structura lor, globulinele sunt situate în regiunea γ a electroforezei proteinelor.

Ciroza biliară primară a ficatului - Dieta
Simptomele parazitului Giardia la om
Testele anticorpilor Teste de laborator online-HU
Purificarea toxinelor din toxinele parazitare
Toxocaroză: primele simptome și tratament - Bronșită martie

Anticorpii sunt produși și secretați de celulele plasmatice derivate din celulele B ale sistemului imunitar. Anticorpii titrului la viermii rotunzi Procesul Anticorpii titrului la viermii rotunzi Celulele B își leagă antigenul corespunzător, îl activează și se diferențiază într-o celulă plasmatică sau o celulă de memorie. Anticorpii sunt anticorpi titrați împotriva viermilor rotunzi într-un monomer și anticorpul poate fi monomeric, dimeric, trimer, tetrameric, pentameric etc.

Un monomer este o moleculă în formă de "Y" formată din două lanțuri grele identice și două lanțuri ușoare identice. Lanțurile individuale sunt conectate între ele printr-o punte disulfură. La mamifere, există cinci tipuri de lanțuri grele: γ, δ, α, μ și ε. Acestea determină clasa imunoglobulinelor.

Lanțurile grele α și γ sunt de aprox. Fiecare lanț greu are o regiune constantă care este aceeași pentru imunoglobuline din acea clasă și o regiune variabilă care este diferită pentru fiecare imunoglobulină cu celule B, dar identică pentru imunoglobulinele produse de acea celulă B. Regiunea constantă a lanțurilor grele γ, α și δ constă din trei domenii și o balama a regiunii balama; lanțurile grele ale μ și ε constau din 4 domenii.

Domeniul variabil - în cazul tuturor anticorpilor de titru la viermi rotunzi - este format dintr-un domeniu. Aceste domenii sunt aprox.

Determinarea grupei sanguine AB0

Se cunosc doar două tipuri de lanțuri ușoare: λ și κ. La om, acestea sunt similare, dar numai una dintre ele apare în fiecare imunoglobulină. Fiecare lanț ușor constă din două domenii, un domeniu constant și un domeniu variabil. Lanțurile ușoare sunt formate din aproximativ aminoacizi.

Paraziți în ficat: semne, simptome și tratament

Monomerul în formă de "Y" este format din două lanțuri grele și două lanțuri ușoare. Aceasta înseamnă un total de șase până la opt domenii constante și patru domenii variabile. Capetele ramurilor "Y" se numesc fragmente Fab, care constau dintr-un domeniu variabil și un domeniu constant al lanțurilor grele și, respectiv, ușoare și formează împreună situsul de legare a antigenului la capătul N-terminal al monomerului.

Cele două domenii variabile leagă antigenul corespunzător. Enzima papaină clivează monomerul în două fragmente Fab care leagă antigenul fragmentelor și un fragment Fc fragment cristalizabil. O altă enzimă, pepsina, clivează molecula sub regiunea balamalei pentru a forma un fragment F ab 2 și un fragment Fc.

Pe scurt, imunoglobulinele din organism pot lega o gamă extrem de largă de antigeni. Această diversitate este În acest proces, anumite gene sunt variabile Vdiversitate D și unirea comutatorului; J este lanțul greu, resp. Prin acest proces, cuplarea regiunilor V, D și J oferă diversitatea regiunii variabile, ceea ce explică modul în care celula B generează un număr aproape infinit de antigeni diferiți.

Fragmentul Fc, care stă la baza „Y”, constă din două lanțuri grele și două. Porțiunea Fc se leagă de receptori de pe diferite celule și proteine complementare. Ca urmare a legării, anticorpul provoacă diferite efecte, cum ar fi opsonizarea, liza celulară, degranularea mastocitelor, granulocitele bazofile și eozinofile și alte procese. Regiunea variabilă a lanțurilor grele și ușoare poate fi legată artificial între ele pentru a forma așa-numitul.

Cuantificarea aproximativă a concentrației de imunoglobulină se realizează prin electroforeză proteică. Oxiurii folosesc această metodă pentru a separa proteinele plasmatice în albumină, alfa-globuline 1 și 2 beta-globuline 1 și 2 și gamma-globuline în funcție de încărcarea și dimensiunea lor.

Imunoglobulinele se află în regiunea gamma. În mielom și în alte boli, o anumită imunoglobulină este prezentă în concentrații extrem de mari, rezultând o bandă monoclonală.

Test de sânge pentru Giardia - Prevenire

Lanțul ușor are și izotipuri - lambda și kappa -, dar acestea nu modifică clasificarea imunoglobulinelor și, prin urmare, sunt adesea trecute cu vederea.

Unele celule imune se pot lega de aceste imunoglobuline pe baza tipului de receptor de pe suprafața celulei care se leagă de partea constantă a IgG, IgA, IgM, IgD și IgE.

Anticorpii produși de un limfocit B pot diferi în lanțul greu sau celula poate produce mai multe clase de imunoglobuline. Cu toate acestea, aceste imunoglobuline sunt identice în capacitatea lor de legare a antigenului, care este codificată de regiunea variabilă. Pentru ca un număr imens de specificități diferite să apară în corp și să-l protejeze împotriva nenumăratelor substanțe străine, corpul nostru produce multe milioane de limfocite B diferite.

Este important să se clarifice faptul că dacă un sistem în care fiecare regiune variabilă diferită ar fi codificată de un singur titru de anticorpi împotriva viermilor rotunzi prevăzuți pentru această diversitate, întregul genom nu ar fi suficient în acest scop.

Test de sânge pentru Giardia

În schimb, așa cum arată Susumu Tonegawa, în unele părți ale genomului limfocitelor B, anticorpii de titru împotriva viermilor rotunzi suferă procese de recombinare a genelor care asigură variabilitatea imunoglobulinei.

Prin urmare, Tonegawa a câștigat Premiul Nobel pentru medicină pentru descoperirea sa. IgM IgM este o moleculă polimerică în care mai multe imunoglobuline monomerice sunt legate covalent între ele printr-o punte disulfură, de obicei pentru a forma un pentamer, rareori un hexamer.

Datorită structurii polimerice, molecula este foarte mare și are o greutate moleculară de kD sub formă pentameră. În majoritatea cazurilor, pentamerul are așa-numitul Un lanț J este, de asemenea, legat, în timp ce nu există un lanț J în hexamer din motive spațiale.

Având în vedere că fiecare monomer poate lega doi antigeni, o moleculă de IgM pentameric este teoretic capabilă să lege 10 antigeni, deși în realitate această afecțiune nu apare din cauza inhibării spațiale a antigenilor. Datorită dimensiunilor sale mari, este dificil să ieșiți din fluxul sanguin și, prin urmare, este prezent în concentrații mici în spațiul interstițial.

IgM se găsește în principal în serul sanguin, deși este secretat și la suprafața mucoasei datorită lanțului J atașat la acesta. Datorită structurii sale polimerice, leagă antigenele cu o aviditate ridicată și este, de asemenea, eficient în activarea sistemului complementar.

Meniu de navigatie

În genomul celulelor stem, regiunea genică μ care codifică regiunea constantă a lanțului greu IgM este localizată imediat după genele responsabile de variabilă și, prin urmare, ca urmare a mecanismelor de recombinare în timpul maturării limfocitelor B, IgM va fi prima imunoglobulină exprimată prin celula.

IgD [edit] IgD este cea mai puțin produsă imunoglobulină. IgD este structural o imunoglobulină monomerică și este compusă din lanțul δ greu. Rolul său nu este încă cunoscut și, de fapt, șoarecii experimentali care nu produc această imunoglobulină au un sistem imunitar complet sănătos. Fiecare moleculă este capabilă să lege doi antigeni. Este cea mai abundentă imunoglobulină, care se găsește în aproximativ jumătate din anticorpii titrului din lichidul interstițial din fluxul sanguin al viermilor rotunzi.

Dintre imunoglobuline, numai acest izotip este capabil să introducă anticorpi titulari placentari la făt în făt.

Acest proces, numit și imunitate maternă, asigură că, în primele câteva săptămâni de viață, nou-născutul imunologic imatur depășește agenții patogeni prezenți în mediul său.

După primele câteva săptămâni, bebelușul produce singur moleculele de anticorpi pentru a-și proteja propriul corp. IgG se leagă de o serie de agenți patogeni, legând viruși, bacterii și ciuperci și protejând corpul împotriva acestora, pe de o parte prin activarea sistemului complementului și, pe de altă parte, anticorpii titrați la viermi rotunzi care determină opsonizarea agenților patogeni pentru a neutraliza fagocitoza și toxinele acestora. IgG4 nu activează sistemul complementar.

Toxocaroză: primele simptome și tratament

IgG4 are o afinitate medie pentru legare, în timp ce IgG2 are o afinitate extrem de scăzută. Apare și în laptele matern, lacrimi și salivă.

Această imunoglobulină își exercită activitatea de protecție împotriva agenților patogeni care au pătruns pe suprafața corpului, au fost ingerate sau inhalate. IgA nu activează sistemul complementului și se opsonizează ușor doar pentru a promova fagocitoza.